Ферменты переваривания белков в тонком кишечнике

В тонком кишечнике белки должны полностью расщепиться

Ферменты переваривания белков в тонком кишечнике

Покинув желудок, пища подвергается действию панкреатического сока, кишечного сока и желчи.

Сок поджелудочной железы содержит проферменты – трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы, проэластазу.

Проферменты в просвете кишечника активируются, соответственно, до трипсина, химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазы способом ограниченного протеолиза.

Указанные ферменты осуществляют основную работу по перевариванию белков.

В кишечном соке активны ферменты щеточной каймы – дипептидазы и аминопептидазы. Они заканчивают переваривание белков.

Трипсин, химотрипсин, эластаза являются эндопептидазами. Карбоксипептидазы и аминопептидазы – экзопептидазы.

Регуляция кишечного пищеварения

В кишечнике под влиянием соляной кислоты, поступающей из желудка в составе пищевого комка, начинается секреция гормона секретина, который с током крови достигает поджелудочной железы и стимулирует выделение жидкой части панкреатического сока, богатого карбонат-ионами (HCO3–). В результате рН химуса в тонкой кишке повышается до 7,2-7,5 или, при усиленной секреции, до 8,5.

Благодаря работе желудочных ферментов в химусе имеется некоторое количество аминокислот, вызывающих освобождение холецистокинина-панкреозимина. Он стимулирует секрецию другой, богатой проферментами, части поджелудочного сока, и секрецию желчи.

Нейтрализация кислого химуса в двенадцатиперстной кишке происходит также при участии желчи. Формирование желчи (холерез) идет непрерывно, не прекращаясь даже при голодании.

Трипсин

Синтезируемый поджелудочной железой трипсиноген в двенадцатиперстной кишке подвергается частичному протеолизу под действием фермента энтеропептидазы, секретируемой клетками кишечного эпителия. От профермента отделяется гексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз), что приводит к формированию активного центра трипсина.

Трипсин специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп лизина и аргинина, может осуществлять аутокатализ, т.е.

превращение последующих молекул трипсиногена в трипсин, также он активирует остальные протеолитические ферменты панкреатического сока – химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу.

Параллельно трипсин участвует в переваривании пищевых липидов, активируя фермент переваривания фосфолипидов – фосфолипазу А2, и колипазу панкреатической липазы, отвечающей за гидролиз триацилглицеролов.

В таких продуктах, как бобовые (соя, горох, фасоль) содержится пептид – ингибитор трипсина, снижающий переваривание белков этих продуктов в сыром, термически необработанном, виде.

Химотрипсин

Образуется из химотрипсиногена при участии трипсина, который расщепляет пептидную связь между аргинином-15 и изолейцином-16 с образованием уже активных промежуточных форм π-химотрипсина и δ-химотрипсина, которые аутолизисом удаляют два дипептида из собственных цепей. Три образованных фрагмента удерживаются друг с другом посредством дисульфидных связей, формируя стабильный α-химотрипсин.

Фермент специфичен к пептидным связям, образованных с участием карбоксильных групп ароматических аминокислот – фенилаланина, тирозина и триптофана.

Эластаза

Активируется в просвете кишечника трипсином из проэластазы. Гидролизует связи, образованные карбоксильными группами малых аминокислот – аланина, пролина, глицина.

Карбоксипептидазы

Карбоксипептидазы являются экзопептидазами, они гидролизуют пептидные связи с С-конца пептидной цепи. Различают два типа карбоксипептидаз – карбоксипептидазы А и карбоксипептидазы В.

Карбоксипептидазы А отщепляют с С-конца остатки алифатических и ароматических аминокислот, карбоксипептидазы В – остатки основных аминокислот – лизина и аргинина.

Аминопептидазы

Являясь экзопептидазами, аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты. Представителями аминопептидаз являются аланин-аминопептидаза и лейцин-аминопептидаза, обладающие широкой специфичностью. Например, лейцин-аминопептидаза отщепляет с N-конца белка не только лейцин, но и ароматические аминокислоты и гистидин.

Дипептидазы

Дипептидазы гидролизуют дипептиды, в изобилии образующиеся в кишечнике при работе других ферментов.

Лизосомы энтероцитов

Малое количество дипептидов и пептидов пиноцитозом попадают в энтероциты и здесь гидролизуются лизосомальными протеазами.

Источник: https://biokhimija.ru/obmen-belkov/v-kishechnike.html

Переваривание белков в кишечнике

Ферменты переваривания белков в тонком кишечнике

Функции тонкой и толстой кишок: 1). завершение переваривания всех компонентов пищи; 2). всасывание образовавшихся соединений; 3). удаление непереваренных продуктов (формирование каловых масс и их эвакуация). 4). экскреторная.

(выведение из организма мочевины, мочевой кислоты, креатинина, ядов, лекарственных препаратов, кальция, тяжелых металлов). 5) эндокринная (образование гормонов серотонин; холецистокинин, секретин; мотилин; соматостатин, вазоинтестинальный пептид (ВИП)); 6). защитная (образует защитный барьер от антигенных свойств пищи). 7).

метаболическая (синтез витаминов групп В и К с помощью микрофлоры в толстом кишечнике).

Размельченные и химически обработанные пищевые массы в смеси с желудочным соком образуют жидкий или полужидкий химус, который поступает в двенадцатиперстную кишку.

Переваривание белков происходит в кишечнике под действием пищеварительных соков поджелудочной железы и тонкой кишки.

Панкреатический сок

Для пищеварения в поджелудочной железе синтезируется сложный по составу сок, который представляет собой бесцветную опалесцирующую жидкость с величиной рН=7,5-8,8. В сутки выделяется 1,5-2,5 литра сока. В состав поджелудочного сока входят вода и сухой остаток (0,12%), который представлен неорганическими и органическими веществами.

В соке содержится 5-6г общего белка, катионы Na+ (134-142 мг/л), Ca2+, К+(4,7-7,4 мг/л), Мg2+ и анионы Cl- (35-97 мг/л), SO32-, HPO42-, особенно много в нем бикарбонатов – 150 ммоль/л.

Ферментная часть секрета образуется в ацинарных клетках, а жидкая (водно-электролитная) – муцин и бикарбонаты – в эпителии протоков.

В панкреатическом соке содержится большое количество гидролитических ферментов: липаз, фосфолипаз, эстераз, нуклеаз, амилаз, мальтаз и в неактивной форме эндопептидаз (трипсиноген, химотрипсиноген, проколлагеназа, проэластаза) иэкзопептидаз(прокарбоксипептидазы А и В).

Активация протеаз в просвете кишечника происходит путём их частичного протеолиза.

Трипсиногенпревращается в активный трипсинпод дей­ствием энтеропептидазы эпителия кишечника, которая отщепляет с N-конца трипсиногена гексапептид Вал-(Асп)4-Лиз.

Образовавшийся трипсин частичным протеолизом активируетоставшиесяпроферменты панкреатических протеаз (проэластаза, проколлагеназа и прокарбоксипептидазы А и В, химотрипсиноген). В результате образуют­ся активные ферменты — эластаза, коллагеназа, карбоксипептидазы А и В, и несколько активных химотрипсинов (π, δ, α).

Химотрипсиноген состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 245 АК и пяти дисульфидных мостиков. Под действием трипсина расщепляется пептидная связь между 15-й и 16-й аминокислотами, в результате чего образуется активный π-химотрипсин.

Далее π-химотрипсин отщепляет дипептид сер(14)-арг(15), что приводит к образова­нию δ-химотрипсина. δ-химотрипсин отщепляет дипептида тре(147)-арг(148) что приводит к образова­нию стабильной формы активного фермента — α-химотрипсина, который состоит из трёх полипеп­тидных цепей, соединённых дисульфидными мостиками.

Специфичность действия протеаз

Трипсин преимущественно гидролизует пеп­тидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина.

Химотрипсины наиболее активны в отношении пептидных свя­зей, образованных карбоксильными группами ароматических аминокислот (Фен, Тир, Три).

Карбоксипептидазы А и В — цинксодержащие ферменты, отщепляют аминокислоты с С-конца. Карбоксипептидаза А отщепляет преимущественно аминокислоты, содержащие ароматические или гидрофобные радикалы, а карбоксипептидаза В — остатки аргинина и лизина.

Поджелудочный сок обеспечивает в просвете кишки полостное переваривание. Ферменты поджелудочной железы гидролизуют полипептиды пищи до олигопептидов и аминокислот.

Возрастные особенности панкреатического сока

Протеолитическая активность пищеварительного сока поджелудочной железы находится на довольно высоком уровне уже с первых месяцев жизни, достигая максимума к 4-6 годам. Липолитическая активность увеличивается в течение первого года ребенка. Активность поджелудочной амилазы к концу первого года жизни возрастает в 4 раза, достигая максимальных значений к 9 годам.

Кишечный сок

Кишечный сок является продуктом деятельности всей слизистой оболочки кишечника и представляет собой неоднородную вязкую жидкость, с величиной рН=7,2-8,6 (с усилением секреции рН повышается).

За сутки у человека в тонкой кишке выделяется до 2,5л сока, а в толстой кишке – 50-100мл сока.

Кишечный сок продуцируется в основном бруннеровыми железами 12-перстной кишки и либеркюновыми железами 12-перстной, тощей и подвздошной кишок.

Основной компонент кишечного сока – вода, в которой растворены органические (белки, аминокислоты, промежуточные продукты обмена, слизь) и неорганические (хлориды, бикарбонаты, фосфаты натрия, калия, кальция) компоненты.

В кишечном соке содержится более 20 ферментов, гидролизующих углеводы (мальтаза, трегалаза, инвертаза, лактаза, а- и γ-амилазы), белки и их фрагменты (аминопептидазы, трипептидазы, дипептидазы, энтерокиназа), липиды (моноглицеридлипаза, карбоксиэстераза), нуклеазы, фосфатазы и другие гидролазы. Состав кишечного сока меняется в зависимости от пищи.

Экзопептидазы (аминопептидазы, три- и дипептидазы) синтезируются ки­шечником сразу в активной форме, они гидролизуют оставшиеся олигопептиды до аминокислот.

Аминопептидазы последовательно отщепляют N-концевые аминокислоты пептидной цепи.

· Лейцинаминопептидаза — Zn2+- или Мn2+-содержащий фермент, обладает широкой специфичностью по отношению к N-концевым аминокислотам.

·         Аланинаминопептидаза.

Трипептидазы расщепляют трипептиды на дипептиды и аминокислоты, а дипептиды гидролизуют на ами­нокислоты дипептидазы.

Ферменты кишечного сока функционируют преимущественно в составе гликокаликса щеточной каемки кишечного эпителия, обеспечивая пристеночное и мембранное пищеварение.

Источник: https://biohimist.ru/lektsii-po-belkam/76-perevarivanie-belkov-v-kishechnike.html

Мир науки

Ферменты переваривания белков в тонком кишечнике

Содержимое желудка поступает в двенадцатиперстную кишку и другие отделы тонкого кишечника, где на него действует комплекс протеолитических ферментов, которые синтезируются в поджелудочной железе и слизистой

оболочке тонкого кишечника. Поджелудочная железа синтезирует и секретирует щелочную жидкость, содержащая инактивированный предшественники протеаз, а именно трипсиноген, три химотрипсиногена, прокарбоксипептидазы А и В и проеластазу. Под влиянием фермента кишечника энтеропептидазы трипсиноген специфично и быстро превращается в активный трипсин.

Скорость активации трипсиногена под влиянием энтеропептидазы в 2000 раз выше, чем скорость аутокаталитичного преобразования под влиянием трипсина. Функция энтеропептидазы является решающим, поскольку трипсин, образованный из трипсиногена, является активатором других неактивных проферменте (зимогенов), превращая их в соответствующие активные формы.

Трипсиноген состоит из одной полипептидной цепи, в процессе активации подвергается ограниченному гидролиза, в результате которого отщепляется N-концевой гексапептид вал-(асп) 4-лез зимоге-на. Отщепление этого пептида сопровождается появлением ферментативной активности.

Химотрипсиногена вследствие активации превращаются в химо-трипсина.

Щелочной панкреатический сок нейтрализует кислое содержимое, поступающей из желудка, и обеспечивает слабощелочная среда, оптимальное для гидролитической действия панкреатических ферментов, каждый из которых имеет свою специфичность. Трипсин гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами аргинина и лизина.

Химотрипсин наиболее активны по отношению пептидных связей, образованных карбоксильными группами фенилаланина, тирозина и триптофана. Таким образом, эти ферменты осуществляют более глубокий гидролиз белков, по сравнению с гидролизом в желудке, до небольших пептидов.

Карбоксипептидаза А (цинксодержащие фермент) быстро отщепляет С-концевые аминокислотные остатки с ароматическими или алифатическими боковыми цепями.

Карбоксипептидаза В действует только на петиды, имеющие С-конце остатки аргинина или лизина.

Слизистая оболочка кишечника также содержит ферменты, гид-ролизують пептидные связи. Хотя эти ферменты могут секретироваться в кишечный сок, они функционируют преимущественно внутриклеточно.

Экстракты слизистой кишечника содержащие группу ферментов – амино-пептидаз. Эти ферменты при действии на полипептидные цепи поочередно освобождают N-концевые аминокислоты.

Лейцинаминопептидаза, Zn2 +-содержащих фермент, имеет широкую специфичность по отношению N-концевых остатков полипептида.

Путем последовательного гидролиза N-концевых пеп-тидних связей фермент расщепляет пептиды в свободных аминокислот.

Экстракты слизистой кишечника содержат дипептидаз, например включенной Co2 + или Mn2 + глицилглицин-дипептидаз, которая, вместе с тем, не влияет на трипептид глицилглицилглицин, следовательно для действия этого фермента необходимо наличие рядом со связью, который гидролизуется, свободных аминного и карбоксильной групп.

На завершающем этапе расщепления белков важную роль играют микроэлементы Zn, Mn, Mg, Co, повышая активность пептидаз.

Переваривание белков, как и углеводов, происходит не только в полости кишечника но и на поверхности клеток слизистой оболочки-так называемое контактное, или пристеночное, переваривание (между микро-ворсинками). В полости желудка и кишечника расщепляются преимущественно белковые молекулы и крупные пептиды, а объектом пристеночного переваривания является олигопептиды и дипептиды.

Таким образом, последовательное действие протеолитических ферментов в желудке и тонком кишечнике вызывает гидролиз большинства пищевых белков до аминокислот.

Хотя трипсин и химотрипсин действуют быстрее и эффективнее в случае предварительной воздействия на белок пепсина, при совместном действии этих панкреатических ферментов эффективный гидролиз белка может осуществляться и без предшествующего действия пепсина.

Поэтому больные с резекованим желудком сохраняют достаточную способность использовать пищевые белки.

В то же время, в случае повреждения ткани поджелудочной железы или задержки тока жидкости по панкреатической проливе, условия переваривания белков значительно ухудшаются, при этом в толстый кишечник поступают непереваренные пищевые белки, и усиливается процесс их гниение под воздействием ферментов бактерий. В таких условиях в фекалиях возможно появление значительного количества неосвоенного пищевого белка.

В норме весь процесс переваривания белков в пищеварительном тракте длится в среднем 8-12 часов после еды.

Это время зависит от кулинарной обработки пищи, природы белка, динамики секреции пищеварительных соков и, особенно, от активности ферментов. Лучше перевариваются белки таких продуктов, как молоко, мясо, сыр.

Плохо перевариваются и усваиваются такие белки мяса, как кератин, коллаген и некоторые другие белки соединительной ткани.

Источник: http://worldofscience.ru/biologija/6635-perevarivanie-belkov-v-tonkom-kishechnike.html

Переваривание белков. Этапы и последовательность переваривания белков

Ферменты переваривания белков в тонком кишечнике

Пищевые белки химически представляют собой длинные цепи аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями.
Характеристика каждого белка определяется типом аминокислот в молекуле белка и последовательностью расположения этих аминокислот.

Переваривание белков в желудке. Пепсин — важный фермент желудка, расщепляющий белки. Он наиболее активен при рН 2,0-3,0 и не активен при рН выше 5,0. Вследствие этого для проявления расщепляющего действия белка ферментом желудочный сок должен быть кислым.

Как объяснено в главе 64, железы желудка секретируют большое количество соляной кислоты. Эта кислота секретируется париетальными (кислотопродуцирующими) клетками желез при рН, равным приблизительно 0,8.

К моменту, когда кислота смешивается с желудочным содержимым и секретом из некислотопродуцирующих железистых клеток желудка, рН уже составляет в среднем 2,0-3,0, что чрезвычайно благоприятно для активности пепсина.

Одной из важных переваривающих особенностей пепсина является его способность переваривать белок коллаген — альбуминоподобный тип белка, который лишь незначительно расщепляется под действием других пищеварительных ферментов.

Коллаген — главная составляющая часть межклеточной соединительной ткани мяса; поэтому для расщепления белков мяса ферментами пищеварительного тракта прежде всего необходимо переварить коллагеновые нити.

В связи с этим у индивида, у которого отмечается недостаток пепсина в желудочном соке, съеденное мясо хуже подвергается обработке другими пищеварительными ферментами и, следовательно, может хуже перевариваться.

Пепсин только начинает процесс переваривания белка, обычно обеспечивая только 10-20% полного переваривания белков и превращение их в альбумозы, пептоны и мелкие полипептиды. Это расщепление белков происходит в результате гидролиза пептидной связи между аминокислотами.

Переваривание белков секретами поджелудочной железы.

Переваривание белка преимущественно происходит в верхних отделах тонкого кишечника, в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке под воздействием протеолитических ферментов, секретируемых поджелудочной железой.

Частично расщепленные продукты белковой пищи, поступая в тонкий кишечник из желудка, подвергаются воздействию главных протеолитических панкреатических ферментов: трипсина, хемотрипсина, карбоксиполипептидазы и проэластазы.

Трипсин и хемотрипсин расщепляют молекулы белка на небольшие полипептиды; карбоксиполипептидаза отщепляет отдельные аминокислоты от карбоксильного конца полипептидов.

Проэластаза, в свою очередь, превращается в эластазу, которая затем переваривает эластические волокна, частично содержащиеся в мясных продуктах. Под действием панкреатического сока небольшой процент белков переваривается до аминокислот.

Большинство белков расщепляется до дипептидов и трипептидов.

Переваривание белков пептидазами энтероцитов, встроенных в ворсинки тонкого кишечника.

Заключительный этап переваривания белков в просвете кишечника обеспечивается энтероцитами тонкого кишечника, которые покрыты ворсинками, преимущественно в двенадцатиперстной кишке и тощей кишке.

Эти клетки имеют щеточную каемку, которая состоит из сотен микроворсинок, выступающих над поверхностью клетки. В мембране каждой из этих микроворсинок содержатся многочисленные пептидазы, которые выступают над мембраной, где они взаимодействуют с кишечной жидкостью.

Наиболее важны два типа пептидаз: аминополипептидаза и некоторые дипептидазы. Они доводят расщепление оставшихся крупных полипептидов до дипептидов, трипептидов и меньшего числа аминокислот. И аминокислоты, и дйпептиды с трипептидами свободно транспортируются сквозь мембрану микроворсинок во внутреннюю часть энтероцита.

Наконец, внутри цитозоля энтероцитов находятся другие многочисленные пептидазы, которые специфичны для оставшихся связей между аминокислотами. В течение нескольких минут практически все оставшиеся дипептиды и трипептиды перевариваются до конечной стадии в форме отдельных аминокислот; далее они выходят через другую сторону энтероцита, а отсюда — в кровь.

Более 99% конечных продуктов переваривания белков, которые всасываются, являются одиночными аминокислотами. Очень редко происходит всасывание пептидов и чрезвычайно редко всасывается целая молекула белка. Даже крайне малое число всосавшихся молекул цельного белка может иногда вызывать серьезные аллергические или иммунологические нарушения.

– Также рекомендуем “Переваривание жиров. Этапы переваривания жиров в кишечнике”

Оглавление темы “Пищеварительные соки. Переваривание углеводов, белков, жиров”:
1. Регуляция секреции поджелудочной железы. Этапы панкреатической секреции
2. Физиология секреции желчи. Физиологическая анатомия секреции желчи
3. Состав желчи. Функция желчи в переваривании жиров
4. Холестерол и желчные камни. Секреция в двенадцатиперстной кишке
5. Секреция кишечного пищеварительного сока. Состав кишечного пищеварительного сока
6. Секреция в толстом кишечнике. Гидролиз питательных веществ
7. Переваривание углеводов. Последовательность переваривания углеводов в ЖКТ
8. Переваривание белков. Этапы и последовательность переваривания белков
9. Переваривание жиров. Этапы переваривания жиров в кишечнике
10. Переваривание триглицеридов. Формирование жировых мицелл

Источник: https://meduniver.com/Medical/Physiology/1154.html

Твой кишечник
Добавить комментарий